§ 27. Белки

Свойства белков

Белки — амфотерные электролиты. При определённом значении рН среды (она называется изоэлектрической точкой) число положительных и отрицательных зарядов в молекуле белка одинаково. Это одно из основных свойств белка. В этой точке белки электронейтральны, а их растворимость в воде наименьшая. Способность белков снижать растворимость при достижении электронейтральности их молекул используется для выделения их из растворов, например в технологии получения белковых продуктов.

Гидратация белков. Процесс гидратации означает связывание белками воды, при этом они проявляют гидрофильные свойства: набухают, их масса и объём увеличиваются. Набухание белка сопровождается его частичным растворением. Гидрофильность отдельных белков зависит от их строения. Имеющиеся в составе и расположенные на поверхности белковой макромолекулы гидрофильные амидные (—СО—NH—, пептидная связь), аминные (—NH₂) и карбоксильные (—СООН) группы притягивают к себе молекулы воды, строго ориентируя их на поверхности молекулы. Окружающая белковые глобулы гидратная (водная) оболочка препятствует агрегации и осаждению, а следовательно, способствует устойчивости растворов белка. В изоэлектрической точке, когда белки обладают наименьшей способностью связывать воду, происходит разрушение гидратной оболочки белковых молекул, поэтому они соединяются, образуя крупные агрегаты. Агрегация белковых молекул происходит и при их обезвоживании с помощью некоторых органических растворителей, например этилового спирта. Это приводит к выпадению белков в осадок. При изменении рН среды макромолекула белка приобретает заряд и его гидратационная способность меняется.

При ограниченном набухании концентрированные белковые растворы образуют сложные системы, называемые студнями. Студни не текучи, упруги, обладают пластичностью, определённой механической прочностью, способны сохранять свою форму. Глобулярные белки могут полностью гидратироваться, растворяясь в воде (например, белки молока), образуя растворы с невысокой концентрацией.

Гидрофильные свойства белков, т. е. их способность набухать, образовывать студни, стабилизировать суспензии, эмульсии и пены, имеют большое значение в биологии и пищевой промышленности. Очень подвижным студнем, состоящим в основном из молекул белка, является цитоплазма — полужидкое содержимое клетки. Сильно гидратированный студень — сырая клейковина, выделенная из пшеничного теста (содержит до 65% воды). Различная гидрофильность клейковинных белков — один из признаков, характеризующих качество зерна пшеницы и получаемой из него муки (так называемые сильные и слабые пшеницы). Гидрофильность белков зерна и муки играет большую роль при хранении и переработке зерна, в хлебопечении. Тесто, которое получают в хлебопекарном производстве, — это набухший в воде белок, концентрированный студень, содержащий зёрна крахмала.

Денатурация белков. При денатурации под влиянием внешних факторов (температуры, механического воздействия, действия химических реагентов и ряда других факторов) происходит изменение вторичной, третичной и четвертичной структур белковой макромолекулы, т. е. её нативной пространственной структуры. Первичная структура, а следовательно, и химический состав белка при этом не изменяются, но снижаются растворимость и способность к гидратации, теряется биологическая активность. В результате изменения формы белковой макромолекулы происходит её укрупнение. В то же время увеличивается активность некоторых химических групп, что облегчает протеолиз — ферментативный гидролиз белков, катализирующийся протеолитическими ферментами (протеазами), т. е. белок легче гидролизуется.

В пищевой технологии особое практическое значение имеет тепловая денатурация белков, степень которой зависит от температуры, продолжительности нагрева и влажности. Это необходимо помнить при разработке режимов термообработки пищевого сырья, полуфабрикатов, а иногда и готовых продуктов. Особую роль процессы тепловой денатурации играют при бланшировании растительного сырья, сушке зерна, выпечке хлеба, производстве макаронных изделий. Денатурация белков может вызываться и механическим воздействием (давлением, растиранием, встряхиванием), действием ультразвука. Наконец, к денатурации белков приводит добавление химических реагентов (кислот, щелочей, спирта, ацетона). Все эти приёмы широко используют в пищевой промышленности и биотехнологии.

Пенообразование. Это способность белков образовывать высококонцентрированные системы «жидкость — газ», называемые пенами. Устойчивость пены, в которой белок является пенообразователем, зависит не только от его природы и от концентрации, но и от температуры. Белки в качестве пенообразователей широко используются в кондитерской промышленности при изготовлении пастилы, зефира, суфле. Структуру пены имеет хлеб, а это влияет на его вкусовые свойства.

Гидролиз белков. Молекулы белков под влиянием ряда факторов могут разрушаться или вступать во взаимодействие с другими веществами с образованием новых продуктов. Для пищевой промышленности можно выделить два очень важных процесса: 1) гидролиз белков под действием ферментов; 2) взаимодействие аминогрупп белков или аминокислот с карбонильными группами восстанавливающих Сахаров. Под влиянием протеаз — ферментов, катализирующих гидролитическое расщепление белков, последние распадаются на более простые продукты (поли- и дипептиды) и в конечном счёте на аминокислоты. Скорость гидролиза белка зависит от его состава, молекулярной структуры, активности фермента и условий.

Уравнение гидролиза с образованием аминокислот в общем виде можно записать так:

Горение белков. Белки горят с образованием азота, углекислого газа и воды, а также некоторых других веществ.

Горение сопровождается характерным запахом жжёных перьев.

Цветные реакции. Для определения содержания белков в растворе используют следующие реакции:

1. Охарактеризуйте строение белков. Какую роль играют различные виды химических связей в формировании различных структур белковых молекул?

2. Как соотносятся между собой понятия «пептид», «полипептид», «полиамид» и «белок»?

3. Охарактеризуйте важнейшие физические и химические свойства белков.

4. С помощью каких реакций можно распознать белки?

5. В семи группах подготовьте сообщения о различных функциях белков в организме: ферментативной, регуляторной, структурной, двигательной, транспортной, запасающей, защитной. Проведите классную мини-конференцию «Функции белков в организме».

6. Вспомните из курса общей биологии, какие белки определяют иммунные свойства организмов.

7. Расскажите о СПИДе и профилактике этого страшного заболевания.

8. Как распознать изделие из натуральной шерсти и искусственного волокна?

9. Напишите уравнение гидролиза белков, имеющих общую формулу

Какое значение имеет этот процесс в биологии и как он используется в промышленности?

10. Напишите уравнения реакций, с помощью которых можно осуществить следующие превращения:

этан → этиловый спирт → уксусный альдегид → уксусная кислота → хлоруксусная кислота → аминоуксусная кислота → полипептид.

11. Подготовьте сообщение о жизни и научных исследованиях английского биохимика Ф. Сенгера. За какое открытие учёный получил Нобелевскую премию?